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来自种子的蛋白质胰脂肪酶抑制剂。
摘要来源：食品技术生物技术。 2019 年 3 月；57(1):113-118。 PMID：31316283
摘要作者：Sveeta V Mhatre、Amita A Bhagit、Raman P Yadav
文章归属：Sveeta V Mhatre
摘要：胰腺脂肪酶抑制活性的研究从种子中提取蛋白质。通过 70% 硫酸铵沉淀然后透析分离蛋白质。使用合成（棕榈酸硝基苯酯）和天然（橄榄油）底物评估蛋白质的脂肪酶抑制活性。终浓度为 100μg/mL 的蛋白质能够抑制合成底物上 68.2% 的胰脂肪酶和天然底物上的 60.0%基材。使用胰蛋白酶消化测定来确定抑制剂的蛋白质性质。胰脂肪酶抑制蛋白对 0.05% 胰蛋白酶处理敏感，活性损失 61.9%。使用合成底物时，这种蛋白质胰脂肪酶抑制剂的 IC 值为 73.1 µg/mL。该抑制蛋白对pH值敏感，在pH=8.0时抑制活性最高，在pH=3.0时抑制活性最低。使用10％非还原性十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）进一步分析蛋白质，有趣的是，当用考马斯亮蓝染色时，显示出（61±2）kDa的单条带的存在。最后通过分批结晶法对分离的蛋白质进行结晶，观察其均质性。晶体形状良好，边缘清晰。分离蛋白具有良好的胰脂肪酶抑制活性。